| Titre : | Synthèse, étude in vitro et in silico de quelques dérivés de base de schiff |
| Auteurs : | Zineb Djoudi, Auteur ; Dalal Harkati, Directeur de thèse |
| Type de document : | Monographie imprimée |
| Editeur : | Biskra [Algérie] : Faculté des Sciences Exactes et des Sciences de la Nature et de la Vie, Université Mohamed Khider, 2018 |
| Format : | 1 vol. (103p.) / 30 cm |
| Langues: | Français |
| Résumé : |
Dans cette étude, quatre composés ont été synthétisésdérivés bases de Schiff à partir de la condensation des dérivés d’amine aromatique (aniline, benzylamine) avec dérivés d’aldéhyde aromatique (Benzaldéhyde, Salicylique aldéhyde) dans un rapport molaire 1:1, On a pu obtenus des bons rendement , les produits obtenus analysés par l’appareil spectroscopie infrarouge. L’étude de l’activité antioxydante par la méthode de DPPH montre que la plus grande activité est obtenue avec la base de Schiff (D) suivi respectivement par celles de (B), (C) et de(A). Ce travail nous a permis de visualiser les interactions établies ainsi mesurer les distances entre les résidus de site actif et les dérivés de base de schiff.Les deux composés (A) et (B) formes deux interaction avec les acides aminésde la cavité de notre protéine, alors que les ligands (c) et (D) ont une seule interaction avec les résidus de site actif. Les valeurs d’énergie de liaison pour chaque atome sont très basse ce qui permet l’obtention des complexes moins stables par rapport le complexe de référence Abstract : In thisstudy, four compounds weresynthesizedderivedSchiff's bases from the condensation of aromatic amine derivatives (aniline, benzylamine) witharomaticaldehydederivatives (Benzaldehyde, Salicylicaldehyde) in a molar ratio of 1: 1, wasobtained good yields, the productsobtainedanalyzed by infraredspectroscopyapparatus. The study of the antioxidantactivity by the DPPH method shows that the greatestactivityisobtainedwith the Schiff base (D) followedrespectively by those of (B), (C) and (A). This workallowed us to visualize the established interactions and to measure the distances between the active site residues and the schiff base derivatives. The two compounds (A) and (B) formtwo interactions with the aminoacids of the cavity of ourprotein, while the ligands (c) and (D) have a single interaction with the active site residues. The binding energy values for eachatom are verylow, whichmakesit possible to obtainless stable complexes withthan the referencecomplex. |
| Sommaire : |
Liste des tableaux Listes des figures Liste des abréviations Introduction Générale ...........................…….09 Références …………………………………………………………………………….…11 Chapitre I : apercu bibliographie sur les bases de schiff et le récepteur biologique I.1 Introduction : ......................................................... 13 I.2 Le mécanisme réactionnel de formation des bases de schiff : ................................. 14 I.3 Différentes méthodes de synthèse des imines : ............................................. 15 I.4 Application des bases de schiff : ............................................. 16 I.5 Base de schiff et l’activité biologique : .............................. 17 I.5.1 Activité antibactérienne ........................................... 18 I.5.2 A18 I.5.3 Activité Antifongique : ........................................................... 18 I.5.4 Activité antioxydante : ........................................................... 19 I.6 ETUDE ALBUMINE HUMAINE : ................................. 19 I.6.1 Structure biochimique de l'albumine : ............................ 19 I.6.2 Synthèse de l’albumine : ......................................... 20 I.6.3 Propriétés physico-chimiques de l'albumine humaine .......... 20 I.6.4 Fonction de transport : ................................................ 21 Références .................................................. 22 Chapitre II : Apercu bibliographier sur la modélisation moléculaire II.1 Introduction .................................................................. 27 II.2 Méthodes quantiques ............................................ 28 II.2.1 Méthodes ab-initio (Hartree- Fock- Roothann): ............................ 29 II.2.2 Théorie d la fonctionnelle de la densité (DFT) .................................. 30 II.2.3 Méthodes semi-empiriques .......................................... 31 II.3 Méthodes non quantiques ...................................... 32 II.3.1 Mécanique moléculaire ................................................... 32 II.3.2 Champ de force : ........................................... 33 II.3.3 Énergie d’interaction entre atomes liés : .................... 34 II.3.4 Énergie d’interaction entre atomes non liés ........................... 36 II.3.5 Différents champs de force en mécanique moléculaire ................. 39 II.3.6 Minimisation d'énergie : ................................................... 40 II.4 Dynamique moléculaire : ................................................. 41 II.4.1 Principe de la dynamique moléculaire : ............................. 41 II.4.2 Applications de la dynamique moléculaire ....................... 42 II.5 Docking moléculaire ..................................................... 42 II.5.1 Principes théoriques ............................................... 42 II.5.2 Un processus de Docking Moléculaire : .......................... 44 II.5.3 Représentation du système ......................................... 44 REFERENCES ......................................................................... 46 Chapitre III : Synthèse et évaluation de l’activité biologique in vitro et in silico III.1 Introduction : ........................................ 52 III.2 Matériels et méthodes utilisées : ................................ 53 III.2.1 La chromatographie sur couche mince CCM : .................... 54 III.2.2 Le point de fusion : .................................................. 55 III.2.3 Spectroscopie infrarouge IR : .......................................... 56 III.2.4 Appareils utilisées : .................................................. 56 III.3 La synthèse des dérivés de base de schiff : ......................... 56 III.3.1 Mode opératoire : ........................................................ 57 III.3.1.1 Mode opératoire générale................................................. 57 III.3.1.2 Mode opératoire utilisé : .............................................. 57 III.3.2 Synthèse de la molécule(E) -N-Benzylideneaniline (A) : ............. 57 III.3.2.1 Caractéristiques physico-chimique : ..................................... 58 III.3.3 Synthèse dela molécule(E) -2-((phenylimino)methyl) phenol (B) : ................. 59 III.3.3.1 Caractéristiques physico-chimique : ........................................ 60 III.3.4 Synthèse de la molécule N-Benzylidene-1-phenylmethanamine (C) : ............. 61 Caractéristiques physico-chimique : .................................................. 62 III.3.5 Synthèse de 2-((benzylimino)méthyl) phenol (D) : ........................... 61 III.3.5.1 Caractéristiques physico-chimique : .......................................... 63 III.3.6 Étude spectrales : ............................................................. 64 III.4 L’évaluation de l’activité biologique in vivo (activité antioxydant) : .................. 64 III.4.1 Les antioxydants : ...................................................... 64 III.4.2 Protocole générale : .................................................... 65 III.4.3 Préparation de la solution mère : ............................ 65 III.4.4 Résultats et discussion : ................................... 66 III.5 Évaluation de l’activité biologique in silico (docking moléculaire) : .................. 70 III.5.1 Introduction : ......................... 70 III.5.2 Préparation de protéine : ................ 71 III.5.2.1 Dynamique moléculaire de l’albumine : ....................... 75 III.5.3 Préparation des ligands : ......................................... 76 III.5.4 Le docking moléculaire :........................................... 79 III.5.5 Résultat de docking moléculaire : ....................................... 79 III.5.5.1 Le site actif dans l’albumine : ................................. 79 III.5.5.2 Interaction albumine-ligand (HSA- oxyphenbutazone) : .......... 80 III.5.5.3 Interaction HSA-ligands : ........... 82 III.5.5.4 La distance stérique : ............................................................ 85 III.6 Conclusion : ............................................................. 90 Conclusion générale………………………………………………………………………..94 Annex |
Disponibilité (1)
| Cote | Support | Localisation | Statut |
|---|---|---|---|
| MCH/353 | Mémoire master | bibliothèque sciences exactes | Consultable |
